組氨酸參與催化反應(yīng)

組氨酸與酶催化部位的電荷轉(zhuǎn)接系統(tǒng)酶的催化部位是一個(gè)在催化反應(yīng)中直接參與電子傳遞的部位。α-胰凝乳蛋白酶的催化部位現(xiàn)已明確,已經(jīng)知道它的活性中心的催化部位是由在一級(jí)結(jié)構(gòu)相距很遠(yuǎn)的氨基酸(即195位的Ser、57位的His和102位的Asp)組成。由于肽鏈的盤繞折疊,使它們?cè)诳臻g位置上很接近,彼此以氫鍵聯(lián)系,從而構(gòu)成一個(gè)電荷轉(zhuǎn)接系統(tǒng)。在這個(gè)系統(tǒng)中,195-絲氨酸與底物分子結(jié)合,57-組氨酸的咪唑基則是重要的催化基團(tuán),起一般酸堿催化作用,而102-天冬氨酸的功能是極化咪唑環(huán)。整個(gè)過程是:由天冬氨酸的羧酸根的負(fù)電荷吸引其臨近的咪曈環(huán)的質(zhì)子,極化的咪曈環(huán)就發(fā)生沿氫鍵方向的電荷轉(zhuǎn)移使195-絲氫酸的羥基質(zhì)子轉(zhuǎn)移至57~組氨酸,195-絲氨酸就變成一個(gè)能進(jìn)攻肽鍵的活潑的親核試劑,與底物生成個(gè)中間體,然后由此中間體經(jīng)C一N鍵的斷裂轉(zhuǎn)化為?；?。接著是水分子進(jìn)攻酰基醇,生成第二個(gè)中間體,而帶有烷氧基的絲氨酸作為離去基離去,羧酸作為產(chǎn)物得到。絲氨酸的烷氧基又可從電荷轉(zhuǎn)接系統(tǒng)中獲得質(zhì)子,恢復(fù)原來的狀態(tài),并開始第二個(gè)分子底物的水解。在酶的催化部位中具有Asp-His-Ser組成的。